Sanihelp.it – Per amiloidosi si intende una vasta gamma di malattie che ha per filo conduttore la deposizione extracellulare di proteine anomale a carico di svariati organi del corpo umano: sebbene infatti il più colpito sia solitamente la milza, si presenta anche nei reni, nel cuore, nel cervello e nel fegato. Questo accumulo avviene sotto forma di fibrille, o amiloidi, da cui il nome della patologia: mano a mano che l'amiloide si forma, produce danni sempre più ingenti che possono portare alla fine alla necessità di un trapianto. Vi sono più di venti tipi di amiloidosi conosciuti che colpiscono l'essere umano, a seconda appunto della proteina che forma le fibrille.
Solitamente una diagnosi tempestiva di amiloidosi è tanto complicata, per la varietà e genericità di sintomi che presenta, quanto fondamentale: prima si riconosce la patologia, prima si tenta di fermare l'accumulo di proteine, di modo da evitare la compromissione dell'organo colpito. La ricerca sta cercando da anni di produrre una terapia vera e propria nella lotta contro questo tipo di malattia: vi è infatti una vasta gamma di cure, dalla chemioterapia alla somministrazione di farmaci come colchicina e prednisone, a seconda dei sintomi e della gravità con cui la patologia si presenta, volte più che altro a far regredire, arrestare o rallentare la proteina che si deposita.
Da uno studio italiano arriva una nuova ricerca che potrebbe risultare decisiva per almeno una delle tipologie di amiloidosi più letali: l'amiloidosi da catene leggere delle immunoglobuline, detta anche AL, che colpisce il muscolo cardiaco dei pazienti, determinandone e talvolta riducendone drasticamente l'aspettativa di vita. Tale patologia era finora complicata da combattere a causa della mancanza di un modello animale di riferimento su cui poterne studiare l'evoluzione e le principali caratteristiche: ma in soccorso dei ricercatori del Dipartimento di biochimica e farmacologia molecolare dell'Irccs di Milano, promotori dell'esperimento assieme al Centro per lo studio e la cura delle amiloidosi sistemiche dell'Irccs Policlinico di San Matteo di Pavia, è venuto incontro un vecchio amico degli scienziati. Si tratta del verme Caenorhabtidis elegans, piccolo invertebrato presente sulla Terra già da più di quattrocento milioni di anni. Il vermicello è già stato protagonista di svariate ricerche scientifiche, in quanto le sue peculiari caratteristiche ne fanno un organismo modello perfetto: è piccolo, dunque maneggevole, ma non abbastanza da impedire l'osservazione al microscopio dei suoi organi interni, grazie anche alla sua trasparenza; possiede una struttura cellulare ben definita; e un genoma piuttosto ridotto. Il Caenorhabtidis elegans è stato addirittura protagonista di uno studio sulla biologia dello sviluppo e l'apoptosi, che è valso agli scienziati che l'hanno promosso il premio Nobel della medicina nel 2002.
I ricercatori italiani hanno quindi scoperto nel verme il modello animale per studiare l'amiloidosi a catene leggere delle immunoglobuline, modello animale che tuttora mancava: si sono infatti accorti che le cellule muscolari della faringe dell'invertebrato si contraggono in modo autonomo in presenza di queste sostanze, imitando perfettamente il cuore umano. Grazie a questo studio, pubblicato sulla rivista specializzata Blood, si potrà finalmente comprendere come le catene leggere delle immunoglobuline producano cardiotossicità, permettendo così lo sviluppo di una terapia precoce sui pazienti affetti da questa patologia, migliorandone al contempo l'aspettativa e la qualità di vita.
